Металлы в живых организмах - [20]
Гемоглобин выполняет роль переносчика кислорода от легких к клеткам, причем степень окисления иона железа не изменяется при соединении всего комплекса с кислородом! Соединение это, называемое оксигемоглобином, непрочно: при повышенном давлении кислорода (в альвеолах легких) оно образуется, а там, где давление кислорода ниже (в дышащей клетке), распадается, освобождая кислород. Процесс следует схематическому уравнению:
Соединение это, называемое оксигемоглобином, непрочно: при повышенном давлении кислорода (в альвеолах легких) оно образуется, а там, где давление кислорода ниже (в дышащей клетке), распадается, освобождая кислород
Равновесие смещается в правую сторону в легких и в левую — в клетках. Окраска оксигемоглобина более яркая, поэтому венозная кровь, содержащая восстановленный (лишенный кислорода) гемоглобин, по сравнению с артериальной кажется темной. Каждый эритроцит несет в себе 280 млн. молекул гемоглобина. Молекулярная масса белка-глобина около 65000. Вот какое огромное сооружение тащит эритроцит для того, чтобы обеспечить своевременную доставку кислорода клеткам. На одну молекулу глобина приходится четыре атома железа, иначе говоря, четыре гема. Каждый гем окружен сложной белковой цепочкой, состоящей из остатков аминокислот: 574 аминокислоты израсходовала природа на создание этих цепочек. Всего цепочек четыре: две из них одинаковые и называются α-цепями, а две другие — тоже одинаковые, но отличные от первых, — β-цепями (рис. 9).
Рис. 9. Четвертичная структура гемоглобина. Черные диски обозначают молекулы гема
С каждым атомом железа соединяется одна кислородная молекула, т. е. одна частица гемоглобина может соединиться с четырьмя молекулами кислорода.
Существует какая-то таинственная связь между всеми атомами железа в гемоглобине. Так, если три атома железа соединились с молекулой кислорода О>2, то ускоряется связывание кислорода и четвертым атомом железа. Гидрокарбонаты, молочная кислота — продукты жизнедеятельности — ускоряют отщепление кислорода.
Каким образом кислород соединяется с железом? На этот счет нет единого мнения, но несомненно, что кислород попадает на шестое координационное место в гемоглобине. Протопорфирин — плоская молекула. Ион железа окружен четырьмя атомами азота пиррольных ядер. Пятое место в его координационной сфере занято той аминокислотой, которая связывает весь комплекс с белком (по-видимому, это гистидин). Шестое место свободно — это реакционное пространство комплекса, та зона, в которой происходят реакции. Вот в эту зону и попадает молекула кислорода (рис. 8).
Заметим, что синтетические производные порфирина, содержащие вместо железа ионы марганца(II и III), цинка, никеля(II), меди(II), не обладают способностью связывать кислород обратимо (т. е. и поглощать, и отдавать его при изменениях давления газа). Только кобальтовый комплекс (кобоглобин) обнаруживает эту способность, выраженную у него приблизительно в три раза слабее, чем у гема. Интересно, что если в гемоглобине окислить ион железа (II) до степени окисления +3, то способность связывать кислород исчезает. Полагают, что это объясняется неспособностью иона железа(III) легко передавать электроны с низших орбиталей иона на орбитали кислорода.
Огромное значение для правильного функционирования переносчика кислорода имеет строение белковой части — глобина. В результате ряда выдающихся исследований (особенно П. Перутца) было доказано, что каждая из α- и β-цепей свернута так, что ее углеводородная часть спрятана внутри клубка, а группы -ОН, NH>2, -СООН, способные образовывать связи с водой, расположены на его наружной стороне. Клубки размещены приблизительно по углам тетраэдра (не совсем правильного). Гемы лежат в особых углублениях на поверхности огромной молекулы и относительно далеко друг от друга. Но когда к гемам присоединяется кислород, происходит смещение β-цепей при неизменном характере свертывания α-цепей. β-цепи расходятся, по-видимому, в результате сдвига атомов железа после их связывания с кислородом; это в свою очередь может облегчить присоединение кислорода к последнему (четвертому) атому железа. Перутц, сравнивая гемоглобин с ферментами, заметил, что между этими веществами имеется сходство: "...это подвижные механизмы, а вовсе не какие-то статические поверхности, волшебно наделенные каталитическими свойствами". Эта мысль, в общем, получила подтверждение: детали биологических машин не абсолютно жестки, они способны приспособляться к контурам обрабатываемых изделий, достигая высокой эффективности и точности, невозможной при использовании жестких инструментов.
Миоглобин. Железопорфириновый комплекс входит и в состав миоглобина — белкового соединения, функция которого заключается в сохранении запаса кислорода в мышцах. Как и гемоглобин крови, миоглобин обратимо связывает кислород.
В отличие от гемоглобина, миоглобин содержит одну белковую полипептидную цепь и всего один гем на молекулу белка. Полученный из тканей кашалота миоглобин оказался состоящим из 153 аминокислотных остатков на молекулу. Полипептидная цепочка имеет спиральные участки. Чередование аминокислот в ней похоже, но не вполне совпадает с последовательностью аминокислотных остатков в белке гемоглобина. Как и в гемоглобине, железо миоглобина находится в степени окисления +2 и сравнительно легко окисляется до степени окисления +3 (полученный продукт называется метмиоглобином — он не способен обратимо связывать кислород).
