Металлы в живых организмах - [22]

Цитохромы а и а₃ содержат протопорфириновое кольцо такого же типа, как и кольцо в хлорофилле; пятое координационное место в этих цитохромах занято аминогруппой, принадлежащей белковому носителю железо-порфиринового комплекса.

В цепи переноса электронов цитохрому с предшествует еще один цитохром, — именно цитохром b. Этот цитохром также имеет протопорфириновое кольцо с ионом железа в центре, причем кольцо не связано с белком через боковые группы (как у цитохрома с). Молекулярная масса цитохрома типа b равна приблизительно 28000, она значительно меньше, чем у цитохромов а и а₃. Цитохром b получает те электроны, которые освобождаются в цикле Кребса и проходят через убихинон.

В общем виде дыхательная цепь представлена на рисунке 10. Между флавопротеидом (ФП) и убихиноном находится еще один вид переносчика — белок, содержащий железо и серу (см. ниже о ферредоксинах). Электроны, проходя всю эту цепочку передатчиков, теряют часть энергии; энергия расходуется на создание молекул АТФ. По всем данным, образование АТФ (окислительное фосфорилирование) происходит на участке дыхательной цепи между b и Сu на участке, предшествующем убихинону, а также между цитохромоксидазой и кислородом.

Механизм окислительного фосфорилирования будет рассмотрен далее (в гл. 8).

Ферредоксины. Итак, мы уже знаем, что перенос электронов осуществляется при помощи ряда соединений (цитохромов), в которых ионы железы связаны в комплекс с протопорфириновым циклом. Однако тщательные химические исследования белков дыхательной цепи привели биохимиков к выводу, что существует целый класс белковых соединений железа иной природы, но также принимающих участие в переносе электронов. Выяснилось, что эти белки содержат железо и серу (железо-серосодержащие белки), причем атомы серы частично входят в состав аминокислоты — цистеина, а частично находятся в какой-то иной форме, получившей название лабильной ("подвижной") серы. Лабильная сера легко выделяется в виде сероводорода H₂S при подкислении растворов белка. Известны и такие белки этого класса, которые вовсе не содержат лабильной серы. В настоящее время для всех этих соединений используется термин "ферредоксин" (от fer — "железо" и redoxin — "восстанавливающий и окисляющий белок").

Ферредоксины были найдены в бактериях (клостридиум, кишечная палочка), в растениях (шпинат) и в органах животных (печень, надпочечные железы); они выполняют работу по переносу электронов в таких важных реакциях, как процессы фотосинтеза, фиксации атмосферного азота, образования АТФ и др.

Белковая цепочка ферредоксинов способна складываться так, чтобы взаимодействующие лиганды оказывались в благоприятном для реакции взаимном расположении. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Эти атомы (ионы) соединены с белком через короткие цепочки, состоящие из цистеиновых остатков. По-видимому, в тех белках, которые содержат более одного иона железа, между ионами металла имеется связь, осуществляемая одним электроном так, что все они вместе образуют единую группу, или кластер ("рой").

Если в белке находятся два атома лабильной серы на два атома железа (тип Fe₂S₂), то возникает связь между ионами железа за счет мостика из атомов серы. Схематически состояния, в которых находится железо и его ближайшее окружение, можно представить так (рис. 12, а): средние и концевые группы лежат во взаимноперпендикулярных плоскостях. В концевых группах символ S обозначает серу аминокислоты цистеина.

Рис. 12. Строение ферредоксина: а — окисленная форма; б — восстановленная форма, S — обозначает серу остатка цистеина

После присоединения электрона может возникнуть структура, показанная на рисунке 12, б.

В процессах фотосинтеза принимают участие именно эти ферредоксины. Их присутствие в хлоропластах растений доказано.

Белки некоторых микроорганизмов содержат один атом железа на молекулу (рубредоксины). Они имеют молекулярную массу около 10000; ион железа в них находится в тетраэдрической координации и окружен четырьмя цистеиновыми остатками. Функция этих белков пока не известна.

В низших организмах и фотосинтезирующих бактериях были найдены белки, содержащие на молекулу четыре и восемь атомов железа. Их внутреннее строение до конца не изучено, но несомненно, что все они содержат цистеиновые остатки, связывающие железные кластеры с белковой частью молекулы, и все обеспечивают передачу электронов в самых разнообразных биохимических процессах — от фотосинтеза до фиксации атмосферного азота.

Из фотосинтезирующих бактерий был выделен ферредоксин типа Fe4S4, с молекулярной массой около 9600. Другой аналогичный белок, содержащийся в этих бактериях, имеет молекулярную массу 10100 и во всех отношениях близок к первому. Оба они — одноэлектронные восстановители. В окисленной форме белок парамагнитен (один неспаренный электрон), в восстановленной — диамагнитен.

Резервы железа

Красные кровяные шарики — эритроциты живут всего около двух месяцев, затем они разрушаются и заменяются новыми. В то же время железо, которое содержится в эритроцитах (в форме гемоглобина), практически не выводится из организма. Человек получает очень немного железа с пищей, поэтому создается впечатление, что железо совершает в организме какой-то круговорот. Следовательно, должно существовать депо — "склад", предназначенный для хранения соединений железа, уже использованных ранее для создания гемоглобина и теперь дожидающихся, когда они снова понадобятся.