Металлы в живых организмах - [21]
Современные методы исследования показали, что те углубления на поверхности белковой части гемоглобина и миоглобина, в которых прячется ион железа, устроены так, что ион металла окружен главным образом углеводородными частями молекул аминокислот. Эти части слабо взаимодействуют с водой — обладают гидрофобными свойствами. Поэтому углубление, содержащее ион железа (гидрофобный карман, как его часто называют), не заполняется молекулами воды и вполне доступно для таких молекул, как кислород или оксид углерода(II). Это облегчает, конечно, работу по переносу кислорода, но создает опасность отравления, если организм находится в атмосфере, содержащей угарный газ (СО). Молекула СО тоже попадает в карман и застревает в нем. (Сродство СО к гемоглобину гораздо большее, чем к изолированному гему, т. е. комплексу, не связанному с глобином. То же относится и к миоглобину).
При первых же признаках отравления угарным газом пострадавшего надо вывести на свежий воздух. Кислород быстро вытеснит молекулы СО из соединения с гемоглобином (это соединение называется карбоксигемоглобином) и восстановит нормальный транспорт кислорода к дышащим клеткам.
Описанные комплексы железа с порфириновым циклом переносят кислород. Аналогичные соединения выполняют и множество других функций. Среди них большого внимания заслуживает процесс переноса электронов.
Цитохромы. Мы уже отмечали, что биологические машины работают так, что молекула пищевого вещества не сразу, а постепенно изменяет свой состав. Слишком быстрые реакции могли бы создать беспорядок в клеточных механизмах. Важным этапом обмена вещества (метаболизма) является отщепление от пищевых веществ водорода. Атомы водорода при этом переходят в ионное состояние, а отделенные от них электроны поступают в дыхательную цепь; в этой цепи, переходя от одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование богатых энергией молекул аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), а сами, в конечном счете, попадают к молекуле кислорода и присоединяются к ней. Получившийся ион кислорода О>2 образует с ионами водорода Н+ молекулы воды (рис. 10).
Рис. 10. Схема дыхательной (электронпереносящей) цепи: ФП — флавопротеид, FeS-белок — железосерусодержащий белок, KoQ — убихинон, цит b, s>1, S>2, а, а>3 — система цитохромов
Мостиком, по которому бегут энергичные электроны, служат комплексные соединения железа с порфириновым ядром, очень похожие на те, которые входят в состав гемоглобина.
Рассмотрим подробнее природу переносчиков электронов — цитохромов. Название указывает на то, что это — окрашенные соединения ("цитохром" значит "клеточная окраска"[6]). Их существенное отличие от гемоглобина и миоглобина в том, что вся работа цитохромов построена на изменениях степени окисления железа. Переходы Fe>3+ + = Fe>2+, Fe>2+ — ё = Fe>3+ и создают возможность перебрасывать электрон от одного цитохрома к другому (рис. 11)
По строению комплексного иона цитохромы очень похожи на гем; различие заключается лишь в боковых цепях порфиринового кольца и, конечно, в том, что в цитохромах железо изменяет степень окисления. Известно несколько цитохромов, отличающихся спектрами поглощения. Кейлин разделил цитохромы на три класса: а, b и с. В настоящее время известно несколько разновидностей цитохромов каждого класса. Лучше других изучен цитохром с, так как только его можно легко выделить из клеток водными солевыми растворами.
Доказано, что в этом соединении протопорфириновое кольцо, содержащее в центре ион железа, связано с белком за счет ковалентных связей атомов кольца с остатком цистеина в молекуле белка. С кислородом или оксидом углерода (II) цитохром не реагирует, поскольку у него шестое координационное место в координационной сфере железа занято аминокислотой — метионином.
Связь с белком через порфириновое ядро настолько характерна, что служит отличительным признаком для отнесения данного цитохрома к классу с. В настоящее время открыто и более или менее изучено много цитохромов этого класса (например, c>1, отмеченный на рис. 10), отличающихся строением белковой части, числом гемов в молекуле, молекулярной массой и спектрами поглощения.
В цепи переноса электронов цитохром с передает электроны цитохромам а и а>3, эти два цитохрома имеют общее название — цитохромоксидаза. Имеются данные о наличии в цитохромоксидазе ионов меди. Возможно, что медь связывает цитохромы а и а>3, передавая электроны от а к а>3. Весь комплекс в целом обладает большой молекулярной массой — 240000. Принимая поток электронов от частиц цитохрома с, он направляет его на молекулярный кислород. Следовательно, ион железа(III) в цитохромоксидазе присоединяет электрон от цитохрома с и переходит в ион железа(II), затем электрон присоединяется к кислороду, а железо возвращается к прежней степени окисления (см. рис. 11).
Рис. 11. Принцип действия цитохромов. Ион железа изменяет свою степень окисления, передавая электроны
Заряженные отрицательно ионы кислорода реагируют с ионами водорода окружающей среды и образуют воду, или пероксид водорода Н>2O>2. Пероксид быстро разлагается специальным ферментом каталазой на воду и кислород. Если бы не было этого процесса, пероксид водорода мог бы оказать вредное действие на вещества клетки.
