Двигатели жизни. Как бактерии сделали наш мир обитаемым - [24]

Рис. 12. Электронная микрофотография, показывающая распределение рибосом (маленькие ворсистые шарики) вдоль системы мембран (эндоплазматическая сеть) в эукариотической клетке. На подобном изображении Джордж Паладе впервые идентифицировал рибосомы, чтобы впоследствии их изолировать

Рибосомы не состоят из одного-единственного белка и не сводятся исключительно к белкам; это гораздо более сложные структуры. Самые простые рибосомы, найденные в прокариотах, содержат, помимо молекул РНК, еще около шестидесяти белков, объединенных в две группы. Сначала считалось, что будет необдуманным пытаться кристаллизовать целую рибосому и тем более получить какую-либо полезную информацию об их структуре при помощи рентгеновского излучения. Тем не менее в конце 1980-х годов двум ученым это удалось. Один из них, Гарри Ноллер, был американцем, другая, Ада Йонат, была израильским биохимиком и работала в Германии и Израиле. Работа потребовала от них немало терпения, усердия и вдохновения, однако они смогли получить первые рентгеновские изображения рибосом.

В течение двух последующих десятилетий несколько групп ученых по всему миру занимались анализом структуры этих удивительных наномеханизмов. На основании тщательнейшего исследования множества рентгеновских изображений им удалось собрать по кусочкам информацию о том, как функционируют рибосомы. Этими учеными были: Ноллер из Калифорнийского университета в Санта-Крусе, Йонат из Вейсмановского института, Томас Стейц из Йельского университета и Венкатраман (Венки) Рамакришнан, сначала работавший в Брукхэвенской национальной лаборатории (мой бывший коллега), а затем перешедший в Кембриджский университет. Трое последних в 2009 году за свои усилия были удостоены Нобелевской премии по химии.

Два основных комплекса, составляющих рибосому, взаимодействуют приблизительно так же, как работает пара рычагов. Аминокислоты переносятся к рибосоме третьей молекулой РНК – транспортной РНК. По мере того как информационная РНК скармливается рибосоме наподобие макаронины, два этих белковых комплекса движутся взад и вперед, прикрепляя одну за другой необходимые аминокислоты, чтобы собрать молекулу белка. Таким образом эта белковая фабрика «штампует» информацию, заключенную в генах. Этот замысловатый механизм работает с невероятной скоростью – за секунду к формирующейся белковой цепочке добавляются от десяти до двадцати аминокислот.

Подобные «белковые фабрики», практически идентичные друг другу, существуют во всех живых клетках. Бывают небольшие отклонения в составе РНК внутри рибосом, однако такие отклонения принято считать нейтральными мутациями, которые постоянно встречаются в природе, – это случайности, возникающие бессистемно и не влияющие на результат процесса. Подобные нейтральные мутации мы можем видеть повсюду вокруг. Отпечатки пальцев каждого из нас несколько отличаются от отпечатков пальцев других людей: там, где у одних завитки, у других можно видеть дуги, гребни или петли. Эти узоры никак не коррелируют с нашей тактильной чувствительностью. Точно так же мутации рибосомальной РНК, как представляется, не влияют на скорость, с которой рибосома производит белок, – не существует суперрибосом и рибосом-аутсайдеров (во всяком случае, мы так не думаем). Фактически строение всех рибосом настолько схоже, что их едва можно различить; тем не менее между последовательностями нуклеиновых кислот в рибосомальной РНК существуют небольшие различия. Эти различия и позволили Карлу Вёзе и Джорджу Фоксу разделить прокариоты на две большие надгруппы – бактерии и археи, которые, в свою очередь, очень сильно отличаются от эукариотов. Однако если различия в последовательностях нуклеиновых кислот в рибосомальной РНК и позволяют нам проследить эволюционную историю всех живых организмов, различия в последовательностях РНК не оказывают влияния на базовую функцию рибосомы. Все клетки производят белки абсолютно одинаковым способом.

Тем не менее производство белков – не такая простая задача. Аминокислоты сами по себе не устанавливают химических связей друг с другом. Для того чтобы такая связь установилась, требуется энергия. Откуда же берется энергия для того, чтобы производить белки? Ее вырабатывает другой комплекс наномеханизмов, расположенный в других частях клетки. Начиная с этого момента мир внутри клетки становится еще более интригующим.

Основной энергетической валютой во всех клетках является молекула, называемая аденозинтрифосфат (АТФ), одиночная молекула нуклеиновой кислоты, присутствующая как в ДНК, так и в РНК и содержащая один из сахаров и три фосфатные группы, соединенные последовательно. Когда эта молекула используется в биохимической реакции, она расщепляется на аденозиндифосфат (АДФ) и одиночный фосфат. Расщепление АТФ сопровождается выделением химической энергии, которая используется для многих целей. Одной из важнейших функций АТФ у всех организмов, а в особенности у микроорганизмов, является участие в синтезе белков. Другая функция – подвижность. Еще одна состоит в прокачке ионов, таких как протоны, натрий, калий и хлориды, сквозь мембраны. Все эти и другие функции можно проследить на протяжении всей истории развития жизни на Земле. Вследствие такой повсеместной распространенности АТФ во всех возможных клетках возникает вопрос: как клетки производят АТФ?