Большая Советская Энциклопедия (АМ) - [38]

, т. е. переноса аминогруппы с одной А. на др. В организме А. постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и др. веществ — гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и др. Избыток А. подвергается распаду до конечных продуктов обмена (у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование (чаще всего окислительное).

  К числу производных А., представляющих большой практический интерес, относится лактам w-аминокапроновой кислоты (см. Капролактам) — исходный продукт производства капрона.

  Известно много методов синтеза А., например действие аммиака на галогензамещённые карбоновые кислоты:

  RCHCICOOH+2NH₃ ® RCHNH₂COOH + NH₄CI,

восстановление оксимов или гидразонов, кето- или альдегидокислот:

  RC(= NOH)COOH ® RCHNH₂COOH

и др. Некоторые А. выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах; так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков; тирозин — из фиброина шёлка; аргинин — из желатины; гистидиниз белков крови. Некоторые А. производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. А. получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых А. определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счёт смеси А. Этим пользуются в лечебном питании.

  А. применяют в медицине: для парентерального питания больных (т. е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и др. органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.); в животноводстве и ветеринарии — для питания (см. ниже) и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

  Изучение аминокислотного состава белков и обмена А. проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией, а также методами хроматографии и с помощью специальных автоматических приборов — анализаторов А.

  А. в кормлении с.-х. животных. Рационы с.-х. животных должны содержать все необходимые организму А., особенно незаменимые, поэтому при организации кормления в настоящее время стали учитывать в кормах не только общее количество протеина, как было принято раньше, но и незаменимых А. Потребность в А. у разных видов животных неодинакова. У жвачных животных микрофлора преджелудков способна синтезировать все необходимые организму А. из аммиака, выделяющегося при распаде белка или небелковых азотистых соединений, например мочевины. Нормирования А. для этих животных не проводят. Однако с целью пополнения рациона животных небелковыми азотистыми веществами применяют мочевину. Молодняк жвачных, у которого ещё недостаточно развиты преджелудки, испытывает некоторую потребность в незаменимых А. Рационы свиней и птицы обязательно балансируют по содержанию А. С этой целью подбирают корма, дополняющие друг друга по аминокислотному составу, а также используют синтетические А., выпускаемые промышленностью. Синтетические А. скармливают в смеси с концентратами; целесообразнее добавлять их в комбикорма промышленного изготовления. Избыток А. отрицательно влияет на организм животных.

  Лит.: Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ.,М., 1961; Аминокислотное питание свиней и птицы, М., 1963; Збарский Б. И., Иванов И. И., Мардашев С. P., Биологическая химия, 4 изд., Л., 1965; Попов И. С., Аминокислотный состав кормов, 2 изд., М., 1965; Обмен аминокислот. Материалы Всесоюзной конференции [13—17 окт. 1965], Тбилиси, 1967; Кретович В. Л., Основы биохимии растений, 4 изд., М., 1964.

  И. Б. Збарский, Я. Ф. Комиссаров.

Аминоксидазы

Аминоксида'зы, группа ферментов, катализирующих окислительное дезаминирование аминов (т. е. отщепление аминогруппы —NH₂) с образованием альдегидов, аммиака и перекиси водорода. А. относятся к оксидоредуктазам. Широко распространены в тканях животных и человека (особенно в печени, почках и слизистой оболочке кишечника), а также у растений и бактерий. Моноаминоксидаза находится в митохондрияхи дезаминирует моноамины (имеющие одну аминогруппу), в том числе и такие биологически активные вещества, как адреналин, серотонин и др. амины биогенные. Диаминоксидаза действует на гистамин и др. диамины (имеющие две аминогруппы). А. крови дезаминирует полиамины. А. участвует также в обезвреживании аминов, образующихся в кишечнике под влиянием гнилостных бактерий.

  И. С. Северина.

Аминомасляная кислота

Аминома'сляная кислота', органическое соединение; в зависимости от положения карбоксильной и аминогрупп различают: a-А. к., CH₃CH₂CH(NH₂)COOH, b-А. к., CH₃CH(NH₂)CH₂COOH и g-А.к., NH₂CH₂CH₂CH₂COOH. А. к. — высокоплавкие кристаллические вещества, растворимые в воде и не растворимые в эфире. a- и b-А. к. оптически активны, a- и g