Беседы о жизни - [38]
Секрет нашего фокуса, как ясно каждому, скрыт в свойствах загадочного «раствора» и «прозрачной жидкости». В «жидкости» ничего биохимического нет: это обычная перекись водорода (Н>2О>2), которую можно приобрести в любой аптеке, поскольку она широко используется в быту (средство для прижигания порезов и царапин, для чистки одежды, для… впрочем, во избежание гнева читательниц-блондинок, здесь лучше поставить точку). Перекись водорода, как известно, способна самопроизвольно распадаться на воду и кислород: 2Н>2О>2 → 2Н>2О + О>2. Именно поэтому купленная в аптеке перекись через несколько месяцев становится непригодной к употреблению.
Таинственный же «раствор», наоборот, как раз и придает фокусу «биохимический» характер: это раствор фермента под названием каталаза, функция которого в организме заключается в ускорении распада перекиси водорода. (На языке биохимии то же самое говорится иными словами: молекула перекиси водорода является субстратом фермента каталазы.) Дело в том, что она образуется в организме при различного рода биохимических превращениях, а поскольку перекись водорода является сильным окислителем, то и дело норовящим вмешаться в течение других реакций, возникает необходимость оперативно ее обезвреживать, разлагая на вполне безопасные продукты. Эта-то задача и «возложена» организмом на каталазу.
Именно колоссальная «производительность труда» каталазы и служит причиной успеха нашего фокуса: «взрыва» перекиси водорода в стакане. Судите сами: измеренное хитроумными способами быстродействие некоторых типов каталазы (например, каталазы, содержащейся в печени лошади) поистине впечатляет — одна молекула фермента в течение секунды способна расщепить 100 тысяч молекул перекиси водорода! Теперь понятно, что может натворить одна капля каталазы в ста граммах перекиси: процесс распада на воду и бурно выделяющийся кислород будет длиться не несколько месяцев, как в обычных условиях, а несколько секунд. Здесь уместно заметить, что лучший небиологический катализатор реакции разложения перекиси водорода — платина — уступает каталазе по эффективности действия примерно в тысячу раз.
Кстати, по скорости действия каталаза вовсе не чемпион среди ферментов; так, фермент холинэстераза из электрического органа ската превосходит ее в несколько раз. Так что эпитеты «огромная», «удивительная» и даже «чудовищная», которые авторы позволяли себе использовать в предыдущих главах, говоря о скорости ферментативных реакций, никоим образом не являются преувеличением — мы только что убедились в этом с фактами в руках.
Ну что же, 100 тысяч так 100 тысяч, подумает читатель, уже привыкший к всевозможным астрономическим (или все же молекулярно-биологическим?) числам на страницах этой книги. И тем не менее давайте попытаемся хоть с чем-нибудь сравнить «производительность» в 100 тысяч «обработанных» молекул субстрата в секунду. С конвейера Волжского автозавода сходит 0,026 автомобиля в секунду, поточная линия по вырубке «лепестков» для пайки радиодеталей за секунду выпускает около десятка изделий, производительность швейной машины — 20 стежков в секунду… Нет, пожалуй, механические устройства нам не подойдут — характеристики типа «100 тысяч операций в секунду», «300 тысяч операций в секунду» мыслимы лишь в связи с быстродействующими современными ЭВМ (да и то быстродействие самой распространенной ныне ЭВМ «Минск-32» всего около 20 тысяч операций в секунду).
Впрочем, все эти сравнения выглядят несколько суховато; оставив их в стороне, попросим читателя еще раз задуматься над фактом: одна молекула каталазы разлагает в течение секунды 100 тысяч молекул перекиси водорода.
Вообще говоря, цифра «100 тысяч операций в секунду» уже должна, по расчетам авторов, поразить воображение читателя и заставить его задуматься над загадкой быстродействия ферментов. С другой стороны, искушенный в чтении научно-популярных сочинений человек понимает, что загадка эта будет далее объясняться с помощью особых свойств молекул фермента и субстрата и их взаимодействия (именно описание свойств биологических молекул и составляет главную тему нашей книги). Но вот тут-то (по крайней мере, вначале) читателя ждет жестокое разочарование: первое же самое отдаленное знакомство с молекулярным механизмом отдельного акта ферментативного катализа показывает, что цифру «100 тысяч операций в секунду» следует, по крайней мере, удвоить!
Дело в том, что «технологический цикл» ферментативного катализа состоит из двух операций: поиск и связывание молекулой фермента молекулы субстрата и собственно акт катализа — химическая модификация молекулы субстрата. Условие выполнения первой части этого цикла выглядит так: каждая молекула субстрата, участвующая в реакции, должна на некоторое время связаться с молекулой фермента, образуя так называемый фермент-субстратный комплекс. Подобное связывание может осуществляться за счет рассмотренных ранее невалентных сил, водородных связей, электростатических сил, гидрофобных взаимодействий, однако в ряде случаев между молекулами фермента и субстрата на короткое время образуются валентные связи. Иными словами, молекула фермента как бы захватывает молекулу субстрата, производит с ней некоторую операцию и затем отделяет от себя уже модифицированную молекулу (или молекулы), называемую продуктом.
