Настольная книга остеопата. Основы биомеханики движения тела - [111]
Глава 20
ЭЛЕМЕНТЫ СТРОЕНИЯ МЫШЦ
В скелетной мускулатуре есть два вида материалов: мышечная (сократительная) и соединительная (не обладающая сократительными свойствами) ткани. Свойства этих тканей и способы их взаимосвязей придают мышцам их уникальные характеристики. Основными свойствами мышечной ткани являются сократимость и возбудимость. Сократимость характеризует способность мышцы к развитию напряжения. Возбудимость — это способность мышцы реагировать на химические, электрические и механические стимулы. Кроме того, мышечная ткань, как и любая другая живая ткань, при пассивной нагрузке демонстрирует вязкоупругие свойства.
Скелетная мышца состоит из многих тысяч мышечных волокон. В состав изолированной мышцы входит множество пучков, групп мышечных волокон, окруженных соединительной тканью (рис. 20.1,а). Организация, количество, размер и тип этих волокон может в различных мышцах варьировать, но при этом каждое волокно является отдельной мышечной клеткой, окруженной клеточной мембраной, называемой сарколеммой (рис. 20.1,b). Как и остальные клетки тела, мышечное волокно состоит из цитоплазмы, которая в мышце называется саркоплазма. В саркоплазме находятся структуры, называемые миофибриллами (рис. 20.1,с), являющиеся сократительными структурами мышечного волокна, и не относящиеся к миофибриллам структуры: рибосомы, гликоген и митохондрии, необходимые для клеточного метаболизма.
Миофибрилла состоит из толстых и тонких нитей, называемых миофиламентами (рис. 20.1,d).
Рис. 20.1.Состав мышечного волокна:
>a — группы мышечных волокон образуют связки (пучки);
>b — мышечное волокно обернуто в клеточную мембрану (сарколемму);
>с — мышечное волокно содержит структуры (миофибриллы);
>d — миофибрилла состоит из толстых миозиновых и тонких актиновых миофиламентов
Тонкие миофиламенты состоят из белка актина, толстые — из белка миозина. Взаимодействие этих двух миофиламентов необходимо для сокращения мышцы. Тонкие миофиламенты образованы двумя напоминающими цепочки, перевитыми нитями молекул актина. В выемках между двумя актиновыми нитями находятся компактные молекулы белка тропонина, и к каждой молекуле тропонина прикреплен белок тропомиозин (рис. 20.2,а). Молекулы тропонина и тропомиозина контролируют связь миофиламентов актина и миозина.
Толстые миофиламенты состоят из крупных молекул миозина, которые организованы так, что образуют длинные молекулярные нити (рис. 20.2,b).
Рис. 20.2.Миофиламенты:
>a — молекулы актина показаны на рисунке кружочками. Молекулы тропонина имеют сферическую форму; показано их расположение в выемках между двумя нитями молекул актина. Молекулы тропомиозина тонкие, и лежат вдоль бороздок в актиновых нитях;
>b — миофиламент миозина с головными группами или шаровидными утолщениями
Диаметр миофиламентов, образованных молекулами миозина, не одинаков по всей их длине, в средней части они шире. Каждая молекула миозина имеет сферические утолщения, называемые головными группами. Головные группы, которые могут поворачиваться, как шарниры, и являются местами связи для прикрепления актина, играют важнейшую роль в сокращении и расслаблении мышцы. Если рассматривать под микроскопом миофибриллу целиком, то видно, что чередование толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) миофиламентов, образует отчетливый полосатый паттерн, что хорошо видно на (рис. 20.1,d). Поэтому скелетные мышцы часто называют поперечнополосатыми. Схематическое представление порядка чередования миофиламентов в миофибрилле показано на (рис. 20.3).
Рис. 20.3. Расположение миофибрилл в мышце в состоянии покоя. Саркомер — часть миофибриллы, расположенная между полосами (или линиями) Z. Полоса А саркомера — наложение нитей миозина и актина. Часть полосы А, содержащая только нити миозина, без наложения, называется зоной H. Полоса М, расположенная в центральной части зоны H, содержит поперечно ориентированные нити миозина, соединяющие одну нить миозина с другой. Полоса 1 представлена только волокнами актина
Мышечное волокно состоит также из нескольких структурных белков. Некоторые из этих белков (промежуточные нити) создают как бы структурный каркас для мышечного волокна, а другие (например, десмин) могут участвовать в передаче силы по волокну и к соседним волокнам. Один из белков, титин, играет особо важную роль, сохраняя положение толстой нити при мышечном сокращении и при развитии пассивного напряжения. Титин — это крупный белок, который крепится вдоль толстой нити и заполняет промежуток между толстой нитью и линиями Z (рис. 20.4). Дальнейшее обсуждение титина будет во время рассмотрения взаимосвязи «пассивная длина/напряжение».
Рис. 20.4.Саркомер. Взаимосвязь между титином, толстыми и тонкими нитями
Как видно из рис. 20.3, часть миофибриллы, расположенная между двумя линиями Z, называется саркомером. Линии Z, расположенные по всей миофибрилле с равными интервалами, не только служат границами саркомера, но также связывают нити. Области саркомера, называемые полосами или зонами, помогают идентифицировать расположение толстых и тонких нитей. Часть саркомера, которая захватывает как толстые нити, так и часть тонких нитей, называется анизотропной полосой или полосой А. Области, в которые входят только тонкие нити, называются изотропными, или полосами I. Термины «анизотропный» и «изотропный» относятся к поведению этих частей волокон при освещении. Центральная часть толстой нити (область полосы А), в которой нет наложения толстых и тонких нитей, называется зоной H. Центральная часть зоны H, состоящая из широких средних отделов толстых нитей, называется полосой M. В полосе M небольшие молекулы структурного белка соединяют центральную часть толстой нити с нитью выше или ниже.
