Большая Советская Энциклопедия (ЦИ) - [10]
Лит.: Флора СССР. т. 25, М. — Л., 1959.
Циклинский Николай Николаевич
Цикли'нский Николай Николаевич [3(15).4.1884, г. Новозыбков, — 26.7.1938, Ленинград], советский специалист в области радиотехники. После окончания Петербургского политехнического института (1907) преподавал там же (1910—36); профессор с 1934. Руководил разработкой и изготовлением радиостанций на радиотелеграфном заводе Морского ведомства (1914—24); директор Центральной радиолаборатории (1926—28); один из организаторов советской радиопромышленности (1926—36). В 1934—36 принимал участие в исследованиях по радиолокации. Автор работ по радиоизмерениям, проектированию радиостанций, методике исследовательской работы и преподавания радиотехники.
Лит.: Памяти Н. Н. Циклинского, «Изв. электропромышленности слабого тока», 1939, № 7—8.
Циклическая группа
Цикли'ческая гру'ппа (математическая), группа , все элементы которой являются степенями одного из её элементов. Примером конечной Ц. г. служит совокупность корней n- й степени из единицы. Группа целых чисел, рассматриваемая по сложению, образует бесконечную Ц. г. (ввиду аддитивной записи групповой операции вместо степеней рассматриваются кратные). Все конечные Ц. г. с одним и тем же числом элементов изоморфны между собой (см. Изоморфизм ), равно как изоморфны между собой и все бесконечные Ц. г. Любая подгруппа и любая факторгруппа Ц. г. являются Ц. г.
Циклические координаты
Цикли'ческие координа'ты, обобщённые координаты механической системы, не входящие явно в Лагранжа функцию или в др. характеристической функции этой системы. Наличие Ц. к. упрощает процесс решения (интегрирования) соответствующих дифференциальных уравнений движения механической системы. Например, если в функцию Лагранжа L не входит явно координата q>1 , то Лагранжа уравнение (2) примет вид
Циклические нуклеотиды
Цикли'ческие нуклеоти'ды, нуклеотиды , в молекулах которых остаток фосфорной кислоты, связываясь с углеродными атомами рибозы в 5' и 3' положениях, образует кольцо; универсальные регуляторы биохимических процессов в живых клетках.
Циклический 3',5'-аденозинмонофосфат (цАМФ)
Наиболее изучен циклический 3', 5'-аденозинмонофосфат (цАМФ) — белый порошок, хорошо растворимый в воде. цАМФ открыт в 1957 американским биохимиком Э. Сазерлендом с сотрудниками при исследовании механизма активации фермента фосфорилазы печени гормонами глюкагоном и адреналином. В тканях животных и человека цАМФ служит посредником в осуществлении многообразных функций различных гормонов и др. биологически активных соединений (некоторых медиаторов, токсинов, лактинов). У бактерий при недостатке в среде легкоусвояемых соединений, например глюкозы, увеличивается содержание цАМФ в клетке, что приводит к биосинтезу адаптивных (индуцируемых) ферментов, необходимых для усвоения др. источников питания. Уровень цАМФ в клетках сальмонеллы Salmonella thyphimurium определяет будущее попавшего в неё фага (при высокой концентрации цАМФ происходит лизогенизация культуры бактерий, при низкой — фаг вызывает её лизис ). У миксоамёбы Dictyostelium discoideum цАМФ играет роль аттрактанта , привлекающего клетки друг к другу. У высших растений цАМФ опосредует влияние фитохрома на синтез пигментов бетационинов (у Amaranthus paniculatus).
Концентрация цАМФ в тканях млекопитающих очень мала и составляет десятые доли микромоля на 1 кг сырой ткани (10>-7 —10>-6моль ). При активации аденилатциклазы, катализирующей биосинтез цАМФ, или блокировании фосфодиэстеразы, осуществляющей гидролиз этого нуклеотида, концентрация цАМФ в клетке быстро увеличивается. Т. о., содержание цАМФ в клетке определяется соотношением активностей этих двух ферментов. Связь между гормоном или др. химическим сигналом (первый «посредник») и цАМФ (второй «посредник») осуществляет т. н. аденилатциклазный комплекс, включающий рецептор, настроенный на определённый гормон (или др. биологически активное вещество) и расположенный на внешней стороне клеточной мембраны, и аденилатциклазу, расположенную на внутренней стороне мембраны. Гормон, взаимодействуя с рецептором, во многих случаях активизирует аденилатциклазу, которая катализирует биосинтез цАМФ. Концентрация цАМФ, образующегося т. о. в клетке, превышает концентрацию действующего на клетку гормона в 100 раз. В основе механизма действия цАМФ в тканях животных и человека лежит его взаимодействие с протеинкиназами — ферментами, активность которых проявляется в присутствии этого нуклеотида (см. схему ). Связывание цАМФ с регуляторной субъединицей протеинкиназы приводит к диссоциации фермента и активации его каталитической субъединицы, которая, освободившись от регуляторной субъединицы, способна фосфорилировать определённые белки (в т. ч. ферменты). Изменение свойств этих макромолекул путём фосфорилирования меняет и соответствующие функции клеток. Например, при действии адреналина на клетки печени происходит фосфорилирование двух ферментов — фосфорилазы и гликогенсинтетазы. Фосфорилаза при этом активируется, что приводит к быстрому гидролизу гликогена — запасного вещества печени. Одновременно с началом гидролиза гликогена прекращается его новый синтез, т.к. фермент, участвующий в его образовании, — гликогенсинтетаза при фосфорилировании его протеинкиназами теряет свою активность. Один и тот же гормон, действуя через посредство цАМФ, в разных тканях вызывает различные функциональные ответы, зависящие от особенностей данной ткани. При стрессе, когда потребность в энергии очень велика, мозговой слой надпочечников в повышенном количестве образует гормон адреналин. В печени адреналин обусловливает активное расщепление (фосфоролиз) гликогена, образование фосфорных эфиров глюкозы и выброс в кровь большого количества глюкозы, в жировой ткани — приводит к гидролизу липидов, достигнув сердца, — увеличивает силу сокращения сердечной мышцы, усиливает кровообращение и улучшает питание тканей, осуществляя мобилизацию всех сил организма. цАМФ играет определённую роль в морфологии, подвижности, пигментации клеток, в кроветворении, клеточном иммунитете, вирусной инфекции и др. Некоторые медиаторы, например ацетилхолин, могут ускорять образование др. Ц. н. — 3',5'-гуанозинмонофосфата (цГМФ), который синтезируется в клетке из гуанозинтрифосфата при активации фермента гуанилатциклазы, входящей в гуанилатциклазный комплекс, расположенный в клеточной мембране. Характерно, что многие эффекты цГМФ прямо противоположны эффектам цАМФ. Антагонистические отношения Ц. н. проявляются чаще всего в сложных системах, когда для регуляции клеточной функции требуется разновременная модификация многих белков, осуществляемая согласованным действием попеременно активируемых цАМФ- и цГМФ-зависимых протеинкиназ. У бактерий цАМФ, соединившись с неферментным рецепторным белком, присоединяется к ДНК и позволяет ферменту РНК-полимеразе начать
