Беседы о жизни - [29]

Начнем с самой элементарной проблемы: гибкости белковой цепи. Можно предположить, что в зависимости от того, какие именно аминокислотные остатки входят в те или иные ее участки, должна различаться также и гибкость этих участков. В принципе гибкость белковой молекулы обусловлена возможностью вращения отдельных ее частей вокруг некоторых валентных связей.

При таком вращении происходит взаимное сближение или удаление каких-то атомов, что и определяет их притяжение или отталкивание в зависимости от разделяющего их расстояния, сорта атомов, наличия электрического заряда, — словом, смотри предыдущую главу. В силу межатомного взаимодействия, и прежде всего именно в силу атом-атомного отталкивания, вращение вокруг отдельных связей оказывается более или менее «заторможенным»: существуют такие положения, при которых энергия отталкивания очень велика.

Поскольку же ближайшее атомное окружение связей, вокруг которых возможно вращение, может быть разным у различных аминокислотных остатков, естественно, неодинаковой оказывается также и степень «заторможенности».

Внутримолекулярные ситуации, при которых межатомное отталкивание велико, не могут реализоваться в действительности (почему именно, мы уже говорили) и называются стерически запрещенными. Это означает, что в результате вращения вокруг определенной связи две разделяемые ею части молекулы могут принимать друг относительно друга не все возможные положения, допускаемые таким вращением, а лишь некоторые из них, так называемые «стерически разрешенные». И конечно, можно ожидать, что наборы стерически разрешенных положений будут различаться от остатка к остатку.

Если рассмотреть элементарное звено белковой цепи, соответствующее некоторому аминокислотному остатку (так называемую дипептидную единицу), окажется, что вращения в главной цепи возможны вокруг двух связей:

(Буквой R здесь обозначена боковая цепь аминокислотного остатка.)

Сразу же можно указать на исключение из этого правила — остаток пролина:

в котором вращение вокруг связи N ― С невозможно: определенный угол поворота зафиксирован жестким кольцом. В месте включения этого остатка белковая цепь оказывается, таким образом, более жесткой.

Напротив, у остатка глицина доля стерически разрешенных конформаций высока, поскольку роль бокового радикала выполняет «маленький» атом водорода. И если пролин — наименее гибкий остаток, то глицин — наиболее гибкий из всех двадцати.

Все это, повторяем, можно сообразить сразу, безо всяких расчетов, лишь взглянув на химические формулы. А вот точное определение степени и, главное, характера гибкости каждого остатка, его возможности принимать определенные конформации, — это уже требует расчета. И именно описание «конформационной гибкости» отдельных остатков оказалось первой задачей теоретического конформационного анализа белков, задачей, которая была разрешена без особого труда, хоть и не обошлось в среде конформаторов без споров о том, какой из остатков более, а какой менее гибкий. Споры эти, между прочим, как две капли воды напоминали перебранку, подслушанную двумя героями И. Ильфа и Е. Петрова в месткоме некоего учреждения:

«— …Лыжная вылазка проведена недостаточно. А почему, товарищи? Потому что Зоя Идоловна проявила недостаточную гибкость.

— Как? Это я недостаточно гибкая? — завопила ужаленная в самое сердце Зоя.

— Да, вы недостаточно гибкая, товарищ!

— Почему же я, товарищ, недостаточно гибкая?

— А потому, что вы, товарищ, совершенно негибкая.

— Извините, я чересчур, товарищ, гибкая.

— Откуда же вы можете быть гибкая, товарищ?»

И еще мною часов спустя из дальней комнаты слышались голоса:

— Я, товарищ, чересчур гибкая!

— Какая же вы гибкая, товарищ?

До такого накала страстей среди конформаторов, правда, не доходило, но смысл некоторых дискуссий о расчетных оценках конформационной подвижности различных аминокислотных остатков, вне всякого сомнения, можно было бы передать примерно теми же выражениями:

— А я вам говорю, товарищ, что дипептидная единица аспарагина более гибкая, чем аланина!

— Откуда же она может быть гибкая, когда она совершенно негибкая, товарищ?

(Не следует считать пространное отступление исключительно порождением желчного нрава авторов: напротив, оно скорее относится к разряду лирических воспоминаний. Ведь конформационные расчеты дипептидных единиц и споры на эту тему отшумели, по меркам современной молекулярной биологии, очень давно, лет пять тому назад, и, стало быть, представляют собой незабвенное босоногое детство теоретического конформационного анализа пептидов и белков. А об этой идиллической поре, когда казалось, что значительная часть проблемы поиска третичной структуры белка сводится к расчету стабильных структур дипептидных единиц аминокислотных остатков, авторам всегда приятно вспомнить. Тем более что и сейчас нет-нет, да и появится в каком-нибудь научном журнале статья, рассказывающая об очередном варианте расчета какой-либо дипептидной единицы. Непосредственность и эмоциональность, сопровождающие зачастую подобные статьи, близки и понятны чутким сердцам авторов: никому, и даже самым суровым из конформаторов, не хочется расставаться с детством.)