Знание-сила, 2005 № 07 (937) - [26]
— Новые задачи, наверное, потребуют и новых специалистов, а ситуация с молодежью в российской науке сегодня не наилучшая?
— Совершенно очевидно, чтобы делать что-то новое в науке, нужно иметь конкретную задачу, приборы и, главное, специалистов — с кем делать, с кем двигаться дальше. С кем — это проблема подготовки кадров, которые. как известно, «решают все». Мне приятно и для меня это немаловажно, что Е.А. Красавин пригласил меня в качестве профессора на кафедру биофизики университета «Дубна», которую он создал и которой заведует. Я рад, что на этой кафедре удалось ввести еще одну, новую специальность — по фотобиологии. В деле подготовки молодых физиков для новой биологии я встретил полное понимание и получил абсолютную поддержку как со стороны ректора университета профессора Олега Леонидовича Кузнецова, так и со стороны директора О ИЯ И академика В.Г. Кадышевского и вицедиректора профессора А.Н. Сисакяна.
Важнейший шаг самого последнего времени — решение руководящих органов О ИЯ И о создании на базе Отделения радиационных и радиобиологических исследований новой Лаборатории радиационной биологии. Да и сегодня Отделение развивается, идет в ногу со временем. Наш сектор «Фото- и радиобиология зрения» возник в Отделении по инициативе Е.А. Красавина. Спрашивается, почему зрение? Ответ простой. И фото-, и радиобиология — это изучение действия излучения — оптического или радиационного — на биологические объекты, в данном случае на структуры глаза. Видимый свет для глаза — физиологический стимул, носитель зрительной информации. Радиация для организма, в том числе космические лучи — это опасный повреждающий фактор, способный легко привести к потере зрения.
Практически одновременно с нашим сектором в Отделении возник сектор «Компьютерного молекулярного моделирования» во главе с талантливым ученым, доктором физико-математических наук Х.Т Холмуродовым. Много лет он проработал в одном из лучших научно-исследовательских центров Японии и вот теперь вернулся в Дубну, да еще привез с собой мощнейшее компьютерное оборудование — фактически это подарок его японских коллег. Вокруг Холмуродова собралась небольшая группа молодых энтузиастов компьютерного дела.
Естественно, у нас началось интереснейшее и плодотворное сотрудничество, предмет которого — компьютерное молекулярное моделирование зрительного пигмента родопсина, светочувствительного мембранного белка. Появление Х.Т. Холмуродова в Дубне оказалось для нас более чем своевременным. Дело в том, что сравнительно недавно методами рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса была экспериментально определена третичная, то есть объемная, трехмерная структура родопсина. Он стал первым и пока единственным мембранным белком, для которого такая структура была определена. Теперь с помощью мощных вычислительных машин можно визуализировать родопсин в пространстве, можно теоретически и вместе с тем совершенно достоверно, как бы в физиологических условиях исследовать эту молекулу; например, изучать, как родопсин «дышит».
Иными словами, можно воочию увидеть, какова пространственная форма молекулы, можно исследовать, как эта форма меняется или как меняется взаиморасположение отдельных фрагментов молекулы в темновом состоянии, а в ближайшем будущем, как мы надеемся, можно будет посмотреть, как меняется расположение фрагментов после поглощения родопсином кванта света.
Взгляните на рисунки, на которых представлены первые (ранее еще не публиковавшиеся) результаты такого компьютерного молекулярного моделирования родопсина. Эти рисунки любезно предоставлены для журнала «Знание — сила» Х.Т. Холмуродовым. На первом из них дана модель расположения внутри большой белковой части молекулы ее маленькой хромофорной группы, которая обозначена красным цветом. Хромофорная группа родопсина — это альдегид витамина А, или ретиналь, который прочно «прикреплен» к белковой части молекулы ковалентной химической связью. Причем ретиналь в молекуле родопсина находится в совершенно определенной пространственной конфигурации, а именно в одной из его шестнадцати теоретически возможных изомерных форм. Именно эта, единственная, подходящая, как ключ к замку, изомерная конфигурация ретиналя и изображена на модели.
Компьютерные модели молекулы родопсина (вверху) и хромофорной группы молекулы родопсина (внизу). Зеленым цветом показана ее конфигурация в начальный момент взаимодействия с белком, красным цветом - через 3 наносекунды
На втором рисунке изображена модель одной только хромофорной группы и проиллюстрирован механизм быстрого изменения ее формы после взаимодействия с белком. Хорошо видно, и это четко показано в цвете, как именно и как быстро — всего за 3 наносекунды (1 наносекунда = 10>-9 секунды) — белковое окружение меняет форму ретиналя. В результате такой конфигурационной перестройки ретиналь, как ключ, лучше, удобнее «встраивается» в замок, как бы «притирается», «приспосабливается» к белковому окружению. По-видимому, для более эффективного выполнения физиологической функции зрительного пигмента родопсина такая «притирка» имеет определенное значение.
