Проблемы лечебного голодания. Клинико-экспериментальные исследования - [201]
Таблица 2
Динамика общего белка и белковых фракций (средн. данные)
Немногочисленные работы, посвященные изучению содержания свободных аминокислот в крови при голодании, не представляются однотипными.
Так, С. Мак Дональд (36) не отметил изменений в содержании свободных аминокислот в плазме крови при голодании крыс. Снижение уровня-аминокислот наступало под влиянием введения голодающим крысам адреналина и глюкэгона.
В то же время Л. В. Чорки, А. К. Кого, Д. Ф. Хугам (26) у 6 людей, после их 48-часового голодания отметили увеличение содержания в крови лейцина и валина. Одновременно снижалось содержание в крови треонина, лизина, триптофана, метионина и аргинина. Выведение последних аминокислот с мочой было менее интенсивным, чем до голодания. Выведение с мочой лейцина и валина практически не изменялось.
Аналогичные данные были отмечены Э. Я. Скуинь (13), наблюдавшей, увеличение концентрации в крови гистидина, триптофана, цистина при лечебном голодании больных шизофренией.
Увеличение в плазме крови голодавших кроликов лейцина и валина обнаружили также Е. Марти и П. Рейно (38). Концентрация в крови аланина, глутаминовой и аспарагиновой кислот у этих же кроликов оставалось, без изменения. По мнению авторов, отмеченные изменения состава аминокислот в крови не были следствием биохимических сдвигов в самой крови, поскольку при отключении перфузионной системы (с помощью которой ставили этот эксперимент) от слепой кишки эти сдвиги не отмечались. Поскольку хроматографически было установлено, что в гомогенатах тканей слепой кишки у голодающих кроликов уменьшается содержание свободных аминокислот, авторы заключают, что в обнаруженном ими эффекте известную роль может играть всасывание продуктов автолиза содержимого слепой кишки.
То, что аминокислотное равновесие крови при голодании, скорее всего, зависит от уравновешивания деградирующих аминокислот за счет аминокислот, освобождающихся из тканевых белков, было показано Ф. Кричен и А. Сеффати (24), изучавших длительно голодавших карпов.
Интересный эффект перераспределения аминокислот при голодании описал Н. Н. Демин (2). Согласно его данным, в первые периоды голодания концентрация свободных аминокислот в плазме крови остается почти неизменной, в то время как в эритроцитах концентрация аминокислот возрастает.
С. Ц. Мадден и Ю. X. Уипл (37) обсуждали, в свое время, возможность перехода введенных извне белков в белки тканей голодающего организма- без предварительного глубокого расщепления до аминокислот. Однако эти предположения представляются маловероятными. По крайней мере, согласно данным И. А. Поберий (11), применявшей изотопные и авторадиографические исследования, белки плазмы полностью голодающих крыс не используются для синтеза протоплазмы эритробластов без предварительного расщепления до аминокислот.
Таким образом, можно видеть; что исследования аминокислотного состава при голодании представлены отдельными, довольно разрозненными, работами. Единственный вывод, который можно с большей или меньшей уверенностью сделать в настоящее время на основании вышеприведенных работ, это то, что для голодающего организма характерен феномен перераспределения аминокислотного состава (между различными тканями и кровью, между плазмой и эритроцитами), что следует, на наш взгляд, рассматривать, как одно из проявлений адаптационной, саморегуляторной реакции организма на острое лишение пищи.
Полученные нами средние данные динамического изучения активности трансаминаз отражены в таблице № 3.
Из таблицы № 3 следует, что активность глютамикоаспарагиновой трансаминазы во время голодания, постепенно увеличиваясь, на 29,72% (Р<0,001)—в первом периоде, на 39,06% (Р<0,001)—во втором, достигла превышения исходного своего значения к конечным срокам третьего периода (20—25 день голодания) на 61,76% (Р<0,001).
После прекращения голодания активность глютамикоаспарагиновой трансаминазы значительно превышала свое исходное значение: на 37,86% (Р<0,001) — в первых двух периодах питания и на 45,01 % (Р<0,001)—в третьем периоде восстановления.
Активность глютамикоаланиновой трансаминазы в сыворотке крови, начиная со второго периода голодания, также увеличивалась по сравнению с исходным уровнем на 18,13% (0,01<Р<0,02) и достигал а увеличения на 43,84 % (Р<0,001) — к конечным срокам третьего периода (20—25 день голодания).
Во время питания активность глютамикоаланиновой трансаминазы превышала исходную на 53,35% (Р<0,001)—в первых двух восстановительных периодах и на 72,94% (Р<0,001)—в третьем периоде питания.
Однако, анализ отношения активности глютамикоаспарагиновой трансаминазы к активности глютамикоаланиновой — гл. асп./гл. алан, коэфф. показывает, что к начальным срокам третьего периода голодания (12—15 день) этот коэффициент увеличивался на 0,21, т. е. на 21,00% (0,02<Р<0,05).
На питании, ко времени первых двух периодов этот коэффициент трансаминаз понижался, по сравнению с его значением с 12—15 сутками третьего периода голодания на 22,50% (0,001<Р<0,01) и, примерно, достигал вновь своего исходного значения. В третьем периоде питания уменьшение гл. асп./ гл. алан, коэффициента трансаминаз продолжалось и оказывалось ниже своего исходного значения на 17,00% (0,02<Р<0,05).
