Интернет: Заметки научного сотрудника - [22]

Этому препятствуют ферменты. Ферменты – это биологические катализаторы. Собственно, это катализаторы вполне химические, но помещенные в определенные условия живого организма. Ферменты – это, как правило, белки. Я должен постоянно приговаривать «как правило», профессия обязывает. Потому что роль ферментов могут иногда выполнять, например, фрагменты рибонуклеиновой кислоты. За открытие этого факта Томас Сек получил в 1989 году Нобелевскую премию. Иногда ферменты включают в свой состав ионы металлов, иногда – углеводы, иногда – органические молекулы небелковой природы, называемые коферментами. Но в любом случае фермент – это ускоритель конкретных химических реакций. Или биохимических реакций, поскольку речь, как правило, идет о реакциях в живой природе. Здесь опять «как правило», поскольку ферменты можно обмануть, подсунуть им органическую молекулу, которой отродясь не было ни в каком организме, но которая имеет привычный для фермента набор химических групп. И фермент привычно разорвет или, напротив, образует химические связи в привычном ему месте. Это свойство фермента называется специфичностью.

Любой фермент характеризуется определенной специфичностью. Например, если специфичность фермента диктует ему разорвать химическую связь между двумя метиленовыми группами (СH₂—CH₂), то он, фермент, сделает это и в полиэтилене (—CH₂—CH₂—CH₂—CH₂—), хотя полиэтилена в живых системах никогда не наблюдалось. Иначе говоря, два основных свойства ферментов – это активность и специфичность. Активность – это способность ускорять определенные реакции, а специфичность – это способность ускорять определенные реакции.

Почему химические реакции, будучи предоставленными самим себе, часто протекают очень медленно? Потому что или они предоставлены самим себе в неподходящих условиях (не та кислотность раствора, не та температура, не та концентрация солей), или крайне редки физические столкновения между нужными молекулами, без которых реакция не пойдет. Например, для реакции окисления необходим кислород, и если кислорода вокруг нет, то нет и окисления. Например в вакууме. Или в бескислородной среде. Или в растворителе, в котором кислород принципиально не растворяется. Или если высок так называемый «энергетический барьер» реакции. Молекулы сталкиваются, но сила удара недостаточна, чтобы они вошли «в клинч». Или сталкиваются не под тем углом. Для некоторых реакций не нужно и столкновения молекул, молекула сама по себе может распасться на фрагменты, если ее «подергивания» (как правило, задаваемые температурой) превышают пороговую амплитуду. Но если температура низка, дергайся не дергайся, а на нужную амплитуду не хватает. Можно и тысячи лет дергаться без никакого результата.

Ферменты работают по-другому. Принцип работы ферментов – не свобода, а диктатура. Каждый фермент имеет так называемый активный центр, который состоит из «ложа» для молекул превращаемого вещества и атакующих групп, которые «щелкают» по нужным образом ориентированной в «ложе» молекуле. Если угодно, активный центр фермента представляет собой комбинацию дыбы и гильотины. Теперь понятно, почему о свободе здесь нет и речи. Такое устройство фермента позволяет обойти все те причины замедления реакций, о которых я говорил абзацем выше. Кислотность в месте реакции предоставляет сам фермент (подавая или отнимая протон в нужном месте), физическое столкновение обеспечивает сам (дыба плюс гильотина), кислород подает сам или использует для этого вспомогательные коферменты, он же понижает энергетический барьер реакции, поскольку «сила удара» задана самой конструкцией активного центра фермента. Нужный угол столкновения с превращаемым веществом задает сам, как и критическое «подергивание» субстрата (это превращаемое вещество). Да еще какое «подергивание» – про дыбу помните? Там не просто подергивание, там натуральное распятие вкупе с той же гильотиной.

Все это, вместе взятое, приводит к ускорению ферментативных реакций по сравнению с «предоставленными самим себе» в миллионы, а иногда и в миллиарды раз.

Понять, как это происходит, описать, какие процессы вовлечены в процесс ферментативного катализа, и в итоге смоделировать эти процессы экспериментально – этим занимается наука энзимология. Вот почему наша кафедра на химфаке МГУ называлась кафедрой химической энзимологии. По тому времени, для середины 1970-х годов, это было неортодоксальное название. Оно подчеркивало, что занимаются этим химики, именно с точки зрения химии, а не, скажем, биологии или математики.

Этим же занимаются специалисты в области ферментативного катализа. Ферментативная кинетика – это описание процессов в терминах скоростей и механизмов реакций, катализируемых ферментами. Это всё и была моя специальность, которую я выбрал на втором курсе химфака.

Но я выбрал несколько другой аспект химической энзимологии. Который имел дело не с самими скоростями ферментативных реакций, а со специфичностью ферментативного катализа. Со скоростями и ускорениями действия ферментов ко времени моего появления в этой области науки в целом разобрались. А вот почему ферменты так чувствительны к строению субстратов, которые они превращают, было непонятно.