Биология веры. Как сила убеждений может изменить ваше тело и разум - [20]
Каждая такая бусинка – это молекула одной из двадцати используемых в клетках аминокислот. При всей своей наглядности аналогия с бусами здесь не совсем верна, поскольку молекула каждой аминокислоты несколько отличается по форме от другой. Если быть совсем точным, то придется сказать, что наши бусы слегка помяли на фабрике.
А еще лучше принять во внимание, что аминокислотное ожерелье, этот «остов» клеточных белков, гораздо мягче и податливей бус, которые разорвутся, если их перегнуть чересчур сильно. Структура и поведение аминокислотных цепочек в белках во многом напоминает позвоночник змеи (фото на стр. 70). Составленный из множества связанных друг с другом элементов (позвонков), он дает возможность змее принимать самые разные формы – от прямой линии до клубка.
Гибкие сочленения (пептидные связи) между аминокислотами в белковой «змейке» позволяют белкам принимать множество конформаций. Какую из них примет «змейка» – определяется в основном двумя факторами. Прежде всего, это первичная структура белка, т. е. последовательность бусинок-аминокислот, которые его составляют.
В отличие от бусинок, каждая из 20 аминокислот, составляющих каркас белковой цепи, имеет собственную конфигурацию. Обратите внимание на то, как отличаются между собой «змейка» из одинаковых шариков, и та, что составлена из трубчатых сегментов различной формы.
Второй фактор связан со взаимодействием электрических зарядов в связанных друг с другом аминокислотах. Большинство аминокислот положительно или отрицательно заряжены, из-за чего они ведут себя подобно магнитам: одноименные заряды заставляют молекулы отталкиваться, а разноименные – притягиваться. Как показано на рисунке, гибкий остов белковой цепи легко принимает необходимую форму, когда его аминокислотные «позвонки» поворачиваются и изгибают соединяющие их сочленения, чтобы уравновесить силы, которые возникают из-за положительных и отрицательных зарядов.
Белковые каркасы А и В имеют одну и ту же последовательность аминокислот (трубчатых сегментов), но кардинально отличаются по своей конфигурации. Вариации возникают из-за поворота соседних сегментов друг относительно друга в сочленениях. Подобно трубчатым сегментам, аминокислоты белков разных размеров также поворачиваются относительно соединяющих их «сочленений» (пептидных связей), из-за чего каркас приобретает способность извиваться, как змея. Форма белков не задана жестко, но обычно они принимают две-три конкретные конфигурации. Какую же из конфигураций, А или В, предпочтет наш гипотетический белок? Ответить на это можно, приняв во внимание, что две концевые аминокислоты несут отрицательный заряд. Поскольку одноименные заряды отталкиваются, конфигурация будет тем более устойчивой, чем дальше друг от друга они окажутся. Поэтому предпочтение будет отдано А.
Молекулярные цепи некоторых белков бывают такими длинными, что для сворачивания (фолдинга, или укладки) им необходима «помощь» особых вспомогательных белков, называемых хаперонами. Неправильно свернутые белки, подобно людям с дефектами позвоночника, не могут функционировать должным образом. Такие белки клетка маркирует как подлежащие уничтожению – соответствующая аминокислотная цепь разлагается на составляющие, и заново собирается другая в процессе синтеза новых белков.
Как белки создают жизнь
Живые организмы отличаются от неживых тем, что движутся. Именно энергия их движения используется для выполнения «работы», характерной для живых систем, – дыхания, пищеварения, мышечного сокращения. Чтобы понять природу жизни, нам необходимо прежде всего разобраться, что приводит в движение белковые «машины».
На первом рисунке (стр. 72) А представляет собой предпочтительную конформацию нашей гипотетической белковой цепи. Силы отталкивания между двумя отрицательно заряженными концевыми аминокислотами (обозначены стрелками) заставляют цепь растягиваться так, чтобы эти аминокислоты оказались как можно дальше друг от друга. B – это концевая аминокислота крупным планом. Сигнал – в данном случае молекула, имеющая большой положительный заряд (белый шарик), притягивается к отрицательно заряженному участку концевой аминокислоты и связывается с ним. В этом конкретном случае положительный заряд сигнала больше отрицательного заряда аминокислоты. После того как он связывается с белком, на соответствующем конце цепи образуется избыток положительного заряда. Поскольку положительный и отрицательный заряды притягиваются, аминокислоты белковой цепи станут поворачиваться относительно соединяющих их связей так, чтобы положительно и отрицательно заряженные концы сблизились. C демонстрирует переход от конформации А к конформации B. Изменение конформации порождает движение, которое используется для выполнения полезной работы – в частности, для осуществления таких функций, как пищеварение, дыхание и сокращение мышц. Когда сигнал отделяется, белок возвращается к своей предпочтительной вытянутой конформации. Так сигнально-обусловленное движение белковых молекул делает возможными процессы жизнедеятельности.
