Биологическая химия - [8]
L-Серин (α-амино-β-оксипропионовая кислота):
Серии входит в состав ряда белков организма, много его содержится в казеине — белке молока. В процессах обмена веществ участвует фосфорный эфир серина — фосфосерин.
L-Треонин (α-амино-β-оксимасляная кислота):
Серии и треонин относятся к группе оксикислот, так как имеют в своем составе гидроксильный радикал.
L-Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота):
Наличие в молекуле SH-группы характеризует ее способность легко окисляться, что имеет большое значение в организме как средство защиты от веществ с высокой окислительной способностью, которые появляются при лучевом поражении, при отравлении мышьяком, фосфором и другими ядами.
Две молекулы цистеина, окисляясь, соединяются в цистин:
Особенностью этого соединения является наличие дисульфидной связи (-S-S-), которая встречается в составе третичной структуры белков.
L-Метионин (α-амино-β-тиометилмасляная кислота):
Особенностью этой кислоты является наличие лабильной (легкоподвижной) метильной группы, которую метионин может отдавать для синтеза других соединений, таких, как холин — липотропный фактор, предупреждающий жировую инфильтрацию печени, креатин — экстрактивное вещество мышц, ДНК и др.
L-Валин (α-аминоизовалериановая кислота):
L-Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота):
Эти две аминокислоты в организме не синтезируются, и поэтому их необходимо регулярно вводить с пищей.
Моноаминодикарбоновые аминокислоты
L-Глютаминовая кислота (α-аминоглютаровая кислота):
L-Аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота):
Эти две аминокислоты имеют важное значение в обмене веществ в организме, участвуя в процессах биосинтеза белка, обезвреживании аммиака, в том числе в мозге, образовании других аминокислот. Производные глютаминовой и аспарагиновой кислот — α-кетоглютаровая и щавелевоуксусная кислоты — являются важными субстратами в энергетическом обмене. Другое производное глютаминовой кислоты — γ-аминомасляная кислота — участвует в процессах торможения в нервной системе. Натриевая соль глютаминовой кислоты широко применяется в. пищевой промышленности для улучшения вкуса продуктов питания.
Диаминомонокарбоновые кислоты
L-Лизин (α, ε-диаминокапроновая кислота):
Эта аминокислота в организме не синтезируется, и поэтому необходимо ее регулярное поступление с пищей. Недостаток лизина в питании приводит к задержке роста, к нарушению процессов биосинтеза белка.
L-Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалериановая кислот)
Аргинин, кроме участия в синтезе белков, является одним из основных компонентов в процессе биосинтеза мочевины основного пути обезвреживания аммиака в организме.
Циклические аминокислоты
Циклические аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро. В эту группу входят:
L-Фенилаланин (α-амино-β-фенилнропионовая кислота). Эта аминокислота является незаменимой для организма, так как участвует в процессах биосинтеза белка, но в организме не синтезируется. Потребность покрывается за счет пищевых продуктов животного происхождения, где фенил-аланин содержится в достаточном количестве.
Под действием фермента фенилаланин-4-гидроксилазы фенилаланин превращается в другую аминокислоту — тирозин.
L-Тирозин (параоксифенилаланин):
Тирозин, помимо участия в синтезе белков, является предшественником ряда гормонов: тироксина — гормона щитовидной железы, адреналина и норадреналина — гормонов мозгового слоя надпочечников и др.
L-Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота):
Триптофан, как и фенилаланин, является незаменимой минокислотой, в организме он не синтезируется и должен регулярно поступать с пищей. Его функции следующие: участие в биосинтезе белков, образование витамина РР (никотиновая кислота), серотонина — одного из представителей биогенных аминов, триптамина — вещества, вызывающего сужение сосудов и пр.
L-Гистидин (α-амино-β-амидазолилпропионовая кислота):
К функциям гистидина относятся биосинтез белка, образование гистамина — биогенного амина, расширяющего сосуды, и пр.
Структура белков
Выяснение особенностей структуры белков представляет собой важную и не менее сложную задачу. Это связано с тем, что знание закономерностей строения белков позволит проникнуть в тайны живого, даст в руки людей методы и способы, с помощью которых будет осуществлен искусственный синтез белка — основного носителя жизни. Вот почему изучению структуры белка уделялось и уделяется сейчас самое большое внимание, вот почему решению этой задачи отдали свой труд, все свои силы многие ученые мира. И первым, кто внес значительный вклад в дело изучения этого вопроса, был наш отечественный ученый профессор А. Я. Данилевский. В своих работах, опубликованных в 1888 г., он высказал предположение, что аминокислоты, входящие в состав белка, соединяются между собой при помощи пептидной связи:
Качественной реакцией на существование такой связи является биуретовая реакция.
В дальнейшем предположение А. Я. Данилевского было подтверждено экспериментально. Эта связь образуется NH>2-группой одной аминокислоты и СООН-группой другой:
Соединение, состоящее из двух аминокислот, называется дипептидом
