Биологическая химия - [57]

Креатин играет важную роль в химических процессах, связанных с мышечным сокращением. Он относится к важнейшим азотистым небелковым соединениям. Креатин синтезируется из аргинина, глицина и метионина.

В мышцах креатин находится не в свободном виде, а в соединении с фосфорной кислотой — в виде фосфокреатина. Он является макроэргическим соединением, обеспечивая энергией процесс мышечного сокращения и синтеза АТФ. При распаде фосфокреатин превращается в креатинин, который выводится с мочой из организма. За сутки в норме выделяется около 2 г креатинина.

Между содержанием в крови фосфокреатина и выделением креатинина с мочой существует прямая зависимость, что позволяет по степени выделения креатинина судить о мышечном развитии тела.

В случае появления в моче креатина — (креатинурия) — предполагается наличие различных заболеваний мышц и авитаминоза Е. Физиологическая креатинурия может быть у беременных женщин и у маленьких детей, но причина ее не выяснена.

Цистеин участвует в синтезе цистина и таурина, необходимого компонента для образования парных желчных кислот.

Значение этих серусодержащих аминокислот заключается еще и в том, что они образуют серную кислоту, которая в активированной форме, в виде фосфоаденозинфосфосульфата (ФАФС) обеспечивает обезвреживание вредных для организма веществ, таких, как крезол, фенол и др. (см. "Гниение белков") в кишечнике под влиянием бактерий.

Глютаминовая и аспарагиновая кислоты в организме выполняют многие важные функции. Так, они участвуют в процессе обезвреживания аммиака путем синтеза мочевины и образования амидов — глютамина и аспарагина. В синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований принимает участие аспарагиновая кислота.

При декарбоксилировании глютаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота — медиатор в центральной нервной системе:

В результате дезаминирования или переаминирования глютаминовой кислоты образуется α-кетоглютаровая кислота — один из основных субстратов цикла Кребса.

Аргинин принимает участие в синтезе мочевины. При распаде лизина образуется глютаминовая кислота. Фенилаланин является предшественником тирозина. Главный путь распада тирозина проходит через стадию гомогентизиновой кислоты до образования конечных продуктов, которыми являются фумаровая и ацетоуксусная кислоты. Однако тирозин в организме подвергается и другим превращениям, в результате которых образуются важные в биологическом отношении вещества. Так, тирозин является исходным продуктом для синтеза гормонов мозгового слоя надпочечников — адреналина и норадреналина. Меланины — темные пигменты — также синтезируются из тирозина.

Тирамин — представитель биогенных аминов — образуется при декарбоксилировании тирозина.

Триптофан. Превращение триптофана также происходит по нескольким путям, одним из которых является эндогенный синтез никотиновой кислоты — витамина PP. Другой путь распада триптофана ведет к образованию биогенного амина — серотонина.

При обмене гистидина может образоваться глютаминовая кислота, а также один из представителей биогенных аминов — гистамин.

Патология белкового обмена

Одной из причин нарушения белкового обмена является его недостаточное потребление. Как установлено, человеку в зависимости от пола, возраста, рода трудовой деятельности в сутки необходимо в среднем 1 -1,5 г белка на 1 кг веса с учетом присутствия в диете всех незаменимых аминокислот в требуемом количестве и определенном соотношении. Институтом питания АМН СССР разработаны нормы суточного потребления незаменимых аминокислот (табл. 7).

Таблица 7. Суточная потребность незаменимых аминокислот в граммах по отношению к триптофану

 

Белковое голодание может иметь в своей основе абсолютную недостаточность белка в рационе, когда суточная потребность в белке снижена на 20-30% и более.

Основным средством лечения и предупреждения заболевания является обеспеченность организма необходимым количеством белка в сутки с учетом всех незаменимых аминокислот.

Иногда белковое голодание является вторичным и развивается на основе других заболеваний, например при нарушении процессов переваривания белков в пищеварительном тракте, при кровотечениях, ожоговой болезни, глистных инвазиях, раке, поражениях печени и т. д.

Значительно чаще встречается качественное белковое голодание, связанное с нарушением соотношения аминокислот (имбаланс аминокислот), которое может иметь экзогенное происхождение при недостатке аминокислот в диете или эндогенное, связанное с нарушением обмена отдельных аминокислот внутри организма. Причинами экзогенного имбаланса аминокислот является однообразное белковое питание, с преобладанием белков растительного происхождения и ограниченным потреблением животных белков, и как следствие — недостаточность в рационе незаменимых аминокислот.

Примерами патологий, обусловленных дефицитом белка, служат такие заболевания, как квашиоркор, детский маразм и др. Эти заболевания распространены в колониальных и зависимых странах среди детского населения. Квашиоркор связан с качественным и количественным недостатком белка в питании. Типичными симптомами являются остановка роста, отечность, нарушение процессов костеобразования, мышечная слабость, потеря аппетита, поносы. Снижается резистентность (сопротивляемость) организма к инфекциям, повышается смертность. Так в голодные годы первой мировой войны смертность детей повысилась на 55%. При ква-шиоркоре снижается содержание белка, особенно в печени, а также в плазме, иногда до 50% (гипопротеинемия). Это относится к альбуминам. Глубокие изменения обнаруживаются в поджелудочной железе и печени. Изменения в поджелудочной железе уже в начальной стадии заболевания приводят к резкому нарушению экскреторной (выделительной функции этого органа. В печени происходит жировое перерождение. В этих органах нарушается синтез ферментов.