100 великих научных открытий - [7]

Кроме того, ученый выделил основные компоненты гомеостаза: материалы, необходимые для роста, восстановления и размножения (глюкоза, белки, жиры, вода, хлориды натрия, калия и другие соли; кислород; регуляторные соединения), а также физико‑химические факторы, влияющие на клеточную активность (осмотическое давление, температура, концентрация водородных ионов и пр.). Не так давно к этой классификации были добавлены механизмы, обеспечивающие структурное постоянство внутренней среды и структурно‑функциональную целостность всего организма: наследственность, регенерация, иммунитет.

В теории Кеннона особенно ценно то, что живые организмы рассматриваются как открытые системы, имеющие множество связей с окружающей средой. Эти связи осуществляются посредством органов дыхания и пищеварения, поверхностных рецепторов, нервной и мышечной систем и др. Изменения в окружающей среде прямо или косвенно воздействуют на указанные системы, вызывая в них соответствующие изменения. Однако эти воздействия обычно не сопровождаются большими отклонениями от нормы и не вызывают серьезных нарушений в физиологических процессах.

Впоследствии теорию Кеннона развивали Э. Пфлюгер, Ш. Рише, И. Сеченов, Л. Фредерик, Д. Холдейн, а также Л. Штерн, которая обнаружила гистогематические барьеры — физиологические преграды, разделяющие кровь и ткани. Этот механизм обеспечивает регуляцию состава и свойств собственной среды органа и клетки, а также защищает ее от поступления из крови веществ, чуждых данному органу или всему организму. Предложенная и обоснованная Штерн теория барьерных механизмов стала принципиально новым вкладом в учение о внутренней среде.

Белки

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком в пищу и применялся как лечебное средство. Однако подлинная история этого вещества началась с появлением сведений о химических свойствах белков (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Образование сгустков крови при ее свертывании было описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари, отметив сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервые термин «белковый» (albumineise) в значении «жидкость животного организма» был введен французским физиологом Ф. Кене в 1747 г. и в таком толковании вошел в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д’Аламбера. С той поры исследования белков приобрели систематический характер. В 1759 г. А. Кессель‑Майер описал выделение клейковины из растений и охарактеризовал ее свойства. В 1762 г. А. Галлер исследовал процесс образования и свертывания казеина (молочного белка), а в 1777 г. А. Тувенель назвал творог белковой частью молока. В то же время французский химик А. Фуркруа доказал единую природу белков, выделенных из растительных и животных организмов, а также обозначил три главных белковых компонента крови: альбумин, желатин и фибрин.

В 1803 г. Дж. Дальтон вывел первые формулы альбумина и желатина, показав, что эти вещества содержат азот. Семь лет спустя Ж. Гей‑Люссак провел химические анализы фибрина крови и казеина и пришел к выводу, что все белки содержат общую основу — протеин (в переводе с греческого «самый важный»), который имеет формулу C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂ и связан в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Эта теория получила всеобщее признание и привлекла интерес к аналитическим исследованиям белков, для чего ученые стали использовать щелочной и кислотный гидролиз — реакции с водой в присутствии кислот и щелочей. Чуть позже путем экстракции растворами нейтральных солей был получен кристаллический гемоглобин, а также некоторые растительные белки.

Создание теории протеина совпало с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 г. Й. Берцелиус высказал идею о важнейшей функции белка — ускорять химические реакции в организме. Год спустя Т. Шванн открыл первый белковый фермент — пепсин, а через 20 лет Ж. Корвизар обнаружил трипсин. Эти открытия подогрели интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, к продуктам переваривания белков. К середине XIX в. было доказано, что под действием ферментов белки распадаются на близкие по свойствам фрагменты, получившие название пептонов.

Решающим для понимания химической природы белков стало выделение из них аминокислот в процессе гидролиза. В 1806 г. Л. Воклен выделил из сока спаржи аминокислоту аспарагин. В то же время Ж. Пруст получил лейцин из сыра и творога. В 1820 г. А. Браконно вскипятил белки с серной кислотой и получил «клеевой сахар», или глицин. Далее путем гидролиза фибрина из мяса ученый выделил лейцин, а при разложении шерсти — лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Чтобы не путаться, было решено называть аминокислоты в честь «первоисточников». Так, аспарагин был обнаружен в соке аспарагуса (спаржи), глутаминовая кислота — в клейковине пшеницы (от лат. gluten ― клей), цистеин — в камнях мочевого пузыря (от греч. «цистис» — пузырь), а аргинин получен в виде соли серебра (от лат.